Биохимия
Плетение двумерных пептидных кристаллов
Пептиды способны самособираться в двумерные ультратонкие материалы с программируемой структурой и функцией, однако сохранить их кристалличность и стабильность трудно. В новой работе металл-направленная стратегия сборки позволила механически «сплести» пептиды, получив прочные и модульные двумерные пептидные кристаллы с точностью структуры на молекулярном уровне.
Пептиды могут самособираться в двумерные ультратонкие материалы с программируемой структурой и функциями. При этом сохранение кристалличности и стабильности таких материалов остаётся сложной задачей.
В обсуждаемой работе предложена стратегия металл-направленной сборки, которая обеспечивает механическое переплетение пептидов. В результате получаются прочные и модульные двумерные пептидные кристаллы со структурой, заданной с точностью до молекулярного уровня.
Как показано на схеме, однокристаллические двумерные пептидные материалы могут быть эксфолиированы до монослоёв, а также применяться для энантиоселективного распознавания молекул.
Принцип механической связи, лежащий в основе такой стабилизации, восходит к работам по механически связанным молекулам, включая монографию Bruns и Stoddart «The Nature of the Mechanical Bond» (Wiley, 2016).
Заметка News & Views опирается на десять источников по пептидной самосборке и механическим связям, среди которых обзоры в Chemical Reviews (2021), Nature Reviews Chemistry (2019) и Nature Reviews Materials (2025), а также исходная статья Wang и соавторов в Nature Chemistry (2026, DOI: 10.1038/s41557-026-02158-x).
Полный текст заметки доступен по подписке; из открытого фрагмента не следуют детали о конкретных пептидных последовательностях, использованных металлах, количественных характеристиках прочности и степени энантиоселективности распознавания.
Авторы заявляют об отсутствии конфликта интересов.